- Sous l'action des protéases et peptidases les protéines sont divisées en acides minés. - Une partie des acides aminés est le point de départ pour la synthèse de nouvelles protéines. - Une autre partie subit la dégradation suivant plusieurs mécanismes.
Des enzymes spécifiques appelées décarboxylases enlèvent $CO_2$ de la fonction aminoacide: Un coenzyme fréquent des décarboxylases est le pyridoxalphosphate (voir après).
Des enzymes spécifiques appelées transaminases aidées par un coenzyme, le pyridoxalphosphate (PAL) enlèvent $NH_2$ de la fonction aminoacide (transformat celle-ci en une fonction cétoacide) pour le transférer sur la fonction cétoacide d'une deuxième molécule (transformant celle-ci en une nouvelle fonction aminoacide):
1 L-alanine 2 acide pyruvique 1' acide α-cétoglutarique 2' acide L-glutamique ALAT alaninetransaminase
1 acide L-aspartique 2 acide oxaloacétique 1' acide α-cétoglutarique 2' acide L-glutamique ASAT aspartatetransaminase
Un exemple est la désamination oxydative transformant un acide aminé en cétoacide correspondant. La réaction est catalysée par le coenzyme NAD^+ (nicotinamidedinucléotide) qui enlève $H_2$ de l'amino-acide en le transformant en imino-acide (oxydation!) qui s'hydrolyse spontanément en cétoacide
Désamination oxydative de l'acide L-glutamique (1 ) en acide α-cétoglutarique (2 )